Interacción entre el ácido nitrolinolénico conjugado y la tiorredoxina glutatión reductasa de Echinococcus granulosus: evaluación de la inhibición de la actividad tiorredoxina reductasa Laboratorio Enzimología, Facultad de Ciencias, UdelaR. Florencia Castagna, Matías Rolando, Ileana Suarez ,Florencia Cavallaro Docente orientador: Lucía Turell Echinococcus granulosus es un platelminto (gusano plano) conocido por ser el agente causal del quiste hidatídico, una enfermedad parasitaria grave. Para evitar la acumulación y daño por parte de las especies reactivas del oxígeno y el nitrógeno que se producen de forma endógena por el platelminto y exógena por el hospedero en respuesta a la infección, este platelminto cuenta con una batería de enzimas antioxidantes. En particular, la tiorredoxina glutatión reductasa es de especial interés puesto que de ella dependen todos los sistemas redox dependientes de tioles. Esto la vuelve un interesante blanco para drogas. En este proyecto se trabajó con el ácido nitropunícico como potencial inhibidor. Se trata de un ácido graso nitrado por dióxido de nitrógeno y con tres insaturaciones conjugadas. La enzima tiorredoxina glutatión reductasa trunca (es decir, solo su fracción tiorredoxina reductasa) se produjo de forma recombinante. Para determinar si existe inhibición, se midió la actividad de la enzima a tiempos crecientes de incubación con el nitroalqueno, utilizando NADPH y el sustrato artificial DTNB. Los resultados obtenidos mostraron que existe inhibición y que la misma es dependiente de la concentración del compuesto. Estos resultados son prometedores y abren la puerta a continuar caracterizando al ácido nitropunícico cómo droga para tratar la enfermedad.
